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  Enzyme

Enzyme   Vortrag von Stephanie Habakuk   -          Enzyme = Biokatalysatoren -          à setzen Reaktionstemperatur herab, dass Reaktionen bei normaler Reaktionsgeschwindigkeit auch bei Körpertemperatur ablaufen können -          Bezeichnung: Endung -ase an die Bezeichnung dür das Substrat oder die katalytische Reaktion   Aufbau -          meisten Enzyme sind Proteine (à globulärer Struktur à Tertiärstruktur) -          Kette von mindestens 100 Aminosäuren à Apoenzym (Eiweißanteil des Enzyms) -          Polymere (à aus Makromolekülen, die durch die Verknüpfungen kleinerer Moleküle entstanden sind, bestehender Stoff) -          manche Enzyme haben ein Nicht-Protein an Ihr Molekül gebunden à Cofaktor o        Mitwirkung bei der Katalyse o        Coenzym, wenn lose gebunden o        prosthetische Gruppe, wenn fest gebunden und nur bei Strukturveränderung des Enzyms abtrennbar (prosthetisch = meist ein Ion, das gebunden werden muss, zur vollen Aktivität des Enzyms à z.B. Ca²+, Mg ²+, Fe²+, Cu²+, Zink-, Mangan-Ion) -                      Apoenzym -          +          Coenzym -          ________________ -          =          Holoenzym -          aus Ribonucleinsaüremolekülen bestehende Enzyme à Ribozyme (im Ribosom - Bildung der Proteine) -          Aufgabe: o        Lösen von Atombindungen o        Steuerung fast aller chem. Reaktionen im Stoffwechsel der Lebewesen   Funktion -          Bindung des Enzyms mit dem Substrat -          à Bildung Enzym-Substrat-Komplex o        Bindungen werden gelockert à Substrat befindet sich im reaktionsfähigem Übergangszustand o        mehrere Seitenketten verschiedener Aminosäuren wirken auf Substrat à multifunktionelle Katalyse à Grund des Herabsetzens der Aktivierungsenergie o        Substrat und Produkt befinden sich im chem. Gleichgewicht -          nach erfolgter Reaktion wird Produkt freigesetzt -          Enzym geht aus der Reaktion unverändert hervor -          à erneute Bindung eines Substrates -          auf diese Weise mehrere tausend Umsetzungen zu Produktmolekülen in einer Minute möglich -          Hemmung o        kompetive Hemmung §         Hemmung durch eine mit dem Substrat konkurrierende Verbindung §         Struktur des "falschen E." ähnlich à bindet ans Enzymmolekül à kann nicht umgesetzt werden à Wirksamkeit durch Blockierung herabgesetzt o        allosterische Hemmung §         Enzym bindet Inhibitor (Hemmstoff best.

Substanzen) außerhalb des aktiven Zentrums §         à Veränderung der Struktur §         à aktive Zentrum ist vermindert oder nicht mehr funktionsfähig §         Inhibitoren sind z.B. Schwermetalle wie Pb²+ und Hg²+ à deshalb giftig für den Körper -          Regulation o        Katalytische Wirkung einiger Enzyme regulierbar durch Bindung mit einem best. Stoff àEffektor o        bei gleich bleibender Substratkonzentration ändert sich Reaktionsgeschwindigkeit o        Effektor = im Stoffwechsel entstandener Stoff §         à Reaktionsgeschwindigkeit herabsetzend = Hemmung §         à Reaktionsgeschwindigkeit steigernd = Aktivierung §         werden an besondere Bindungsstellen außerhalb des Enzyms gebunden - Struktur des Enzyms angepasst an die Struktur des Effektors §         à Bindungsstelle: allosterisches Zentrum ( anders gestaltete) §         kleinere Veränderung des Enzyms à des aktiven Zentrums §         oder Hemmung à allosterische Hemmung   Abhängigkeit der Enzymaktivität -          Substratkonzentration o        bei konstanter Enzymkonzentration steigt die v der Reaktion proportional zur Substratkonzentration bis zur maximalen v o        bei Erhöhung der Substratkonzentration verringert sich Reaktions- v  bis sie nicht mehr ansteigt o        Maß für Reaktions- v ist die Michaeliskonstante     -          Temperatur o        mit Zunahme der Temperatur steigt v der Enzymreaktion ( + 10 °C => 2v ) o        bei den meisten Enzymen bei 40-45 °C o        trotzdem Temperaturempfindlich à ab 50 °C setzt Proteindenaturierung ein o        Zellen, die längere Zeit über 60 °C sind, gehen zugrunde o        Ausnahme bilden besonders hitzestabile Enzyme in vulkanischen Quellen (bei 100 °C) -          pH-Optimum o        à pH-Wert, bei dem Enzyme höchste Aktivität zeigen o        pH-Optimum kann unterschiedlich sein (normal zw. 6 - 9) o        höher oder niedriger setzt Denaturierung ein o        Bsp:     Protease des Magens (Pepsin) = 1,5 Dünndarmprotease (Trypsin) = 8   Wirkspezifität -          substratspezifisch o        Enzyme reagieren nur mit bestimmten Substraten o        Eigenschaft im Aufbau des aktiven Zentrums begründet à Schlüssel-Schloss-Prinzip -          reaktionsspezifisch o        Enzyme können nur unter gegebenen Bedingungen katalysiere o        katalytische Gruppen im aktiven Zentrum spielen wichtige Rolle   Einteilung der Enzyme -          nach katalysierten chem. Reaktionen o        hydrolytisch à Enzyme beschleunigen Reaktionen, bei denen Moleküle unter Wasseranlagerung in einfachere Grundbausteine zerlegt werden o        oxidierend (Oxidasen) à Enzyme setzen Oxidationsreaktionen in Gang o        reduzierend à Enzyme sorgen Reduktionsreaktionen à O2 wird abgespalten -          nach Reaktionsspezifität o        Oxidoreduktasen à (katalysieren) Übertragung von H-Atomen bzw.


Elektronen o        Transferasen à (-||-) Übertragung von Atomgruppen wie z.B. Zucker-, Phosphat- oder Alkylresten o        Hydrolasen (hydrolytisch) à Spaltung von C-O- und C-N- Bindungen unter Anlagerung von Wasser bei Estern, Peptiden und anderen Verbindungen o        Isomerasen à (-||-) Übergang von Ketol- zu Aldolformen bzw. von R-Formen zu S-Formen bei isomeren Verbindungen o        Ligasen (Synthetasen) à (-||-) Verknüpfung von Molekülen - Bildung von energiereichen Verbindungen unter ATP-Verbrauch bei Biosynthese-Prozessen o        Lyasen à Spaltung von Atombindungen aber nicht unter Wasseranlagerung (nicht hydrolytisch)    

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